000112

(+ )сборка распад (-) стабильны и часто находятся в тех частях клетки, которые подверга­ ются механической нагрузке. По химической природе промежуточные филаменты разнообразны (в отличие от микротрубочек и микрофила- ментов) и тканеспецифичны: в эпителии обнаружены кератиновые, в соединительной ткани - виментиновые, в мышцах - десминовые, и др. Микрофиламенты. Основным структурным белком микрофи- ламентов является актин, при полимеризации которого образуются микрофиламенты толщиной 6-7 нм. Актин знаком вам из физиологии как один из белков мы­ шечной ткани. Од­ нако в 50-х годах XX века установи­ ли, что актиновые белки присутству­ ют и в немышечных клетках. В настоящее время общепринято, что актиновые филаменты являются универсальным компонентом цитоскелета, они обнаружены во всех эукариотических клетках. /? Молекула G-актина имеет вид глобулы массой 42 кДа. Соединение та­ ких глобул в цепочку (полимеризация) даёт фибриллярный F-актин. Фибриллы F-актина полярны (подобно микротрубочкам). Полимеризация актина требует затрат АТФ. Благодаря многочисленным вспомогательным структурным бел­ кам динамичный по своей природе актин может образовывать в клетке стабильные сетчатые структуры. Сети микрофиламентов ча­ сто прикрепляются к внутренней поверхности цитоплазматической мембраны, участвуют в формировании межклеточных контактов (см. выше). Актиновые филаменты входят в состав микроворсинок. Кроме скелетной функции, актиновые филаменты обеспечивают движение клетки и её частей, участвуя в эндоцитозе, образовании псевдоподий, инвагинаций плазмалеммы, и т.п. В комплексе с миози­ ном актин обеспечивает мышечное сокращение. Рис. 25. Образование актинового филамента: отдель­ ные глобулы - G -актин, который при полимеризации формирует нить F-актина. 61