180

54 явлениях возбуждения центральной нервной системы – седативные средства из группы производных барбитуровой кислоты или бензодиа- зепина в обычных дозах. 5.1.2. Ингибиторы синтеза белка, не образующие аддукты нуклеиновых кислот В настоящее время, с целью создания эффективных противоопу- холевых препаратов, активно изучается группа полипептидных ток- синов высших растений, действие которых обусловлено ингибиро- ванием синтеза белка в клетках млекопитающих. К ним относятся: абрин, модецин, кротин, рицин и др. – вещества, сходные по молеку- лярной массе, структуре и характеру биологического действия. Одним из наиболее изученных и токсичных представителей группы являет- ся рицин. Рицин. Физико-химические свойства. Токсичность . Рицин в боль- шом количестве содержится в бобах клещевины обыкновенной (Ricinus communis L.) и относится к классу лектинов – растительных гликопро- теидов. Белок состоит из двух полипептидных цепей (А и В), соеди- ненных дисульфидной связью. Очищенный рицин представляет собой белый, не имеющий запаха, легко диспергируемый в воздухе и раство- римый в воде порошок. Вещество малоустойчиво в водных растворах и при хранении постепенно теряет токсичность. Смертельная доза ве- щества для человека при приеме через рот составляет около 0,3 мг/кг. Токсикокинетика. Рицин поступает алиментарным или ингаляцион- ным путем. Попав в кровь, вещество распределяется в организме. Зна- чительная его часть быстро фиксируется на поверхности эритроцитов, клеток эндотелия, различных органов и тканей. Токсикодинамика. В токсическом действии рицина на клетки можно выделить три периода: фиксации токсина на мембране клеток, проник- новения и ее повреждения. Фиксация рицина на мембране клеток осуществляется путем взаи- модействия В-цепи молекулы с рецепторами. Внутри клетки молекула токсина разрушается с высвобождением А-цепи, которая и оказывает повреждающее действие. Основной «мишенью» А-цепи рицина явля- ются рибосомы, на которых осуществляется биосинтез белка.