190

17 Тяжелые цепи имеют 5 доменов: 1 вариабельный ( V h ), находящийся на N -конце, и 4 константных ( C h 1 , C h 2 , C h 3 , C h 4 ). Домены тяжелых цепей Ig As имеют гомологичное строение с доменами легких цепей. Между двумя константными домена- ми тяжелых цепей С h 1 и С h 2 есть участок, содержащий большое количество остатков пролина, которые препятствуют форми- рованию вторичной структуры и взаимодействию соседних Н -цепей на этом отрезке. Этот участок называют «шарнирной областью», он придает молекуле гибкость. Между вариабель- ными доменами тяжелых и легких цепей находятся 2 идентич- ных участка, связывающих 2 одинаковых специфических ан- тигена. В связывании антигена с антителом участвует не вся аминокислотная последовательность вариабельных доменов обеих цепей, а всего лишь 20–30 аминокислот, расположен- ных в гипервариабельных областях каждой цепи. Именно эти области определяют уникальные способности каждого клона антител взаимодействовать с соответствующим (комплемен- тарным) антигеном. На базальной поверхности эпителиальных клеток Ig As спе- цифически взаимодействует с белками клеточной поверхности, называемыми секреторным компонентом. Секреторный компонент имеет молекулярную массу 71 кДа, содержит 6% углеводов и синтезируется эпителиальными клетками в виде предшественника, состоящего из несколь- ких полипептидов. Концентрация его в слюне составляет около 0,1 г/л. Образующийся на базальной поверхности эпителиальных клеток комплекс Ig As с секреторным компонентом посред- ством эндоцитоза поглощается внутрь клетки и перемещается к апикальной части (рис. 4). Здесь комплекс подвергается дей- ствию протеолитических ферментов, и димер с частью рецеп- тора (то есть секреторным компонентом) высвобождается во внеклеточное пространство.