441

61 стабильны и часто находятся в тех частях клетки, которые подверга- ются механической нагрузке. По химической природе промежуточные филаменты разнообразны (в отличие от микротрубочек и микрофила- ментов) и тканеспецифичны: в эпителии обнаружены кератиновые, в соединительной ткани – виментиновые, в мышцах – десминовые, и др. М и к р о ф и л а - менты. Основным структурным бел- ком микрофиламен- тов является актин, при полимеризации которого образуют- ся микрофиламенты толщиной 6–7 нм. Актин знаком вам из физиологии как один из белков мышечной ткани. Однако в 50-х годах XX века устано- вили, что актиновые белки присутствуют и в немышечных клетках. В настоящее время общепринято, что актиновые филаменты являются универсальным компонентом цитоскелета, они обнаружены во всех эукариотических клетках. Молекула G-актина имеет вид глобулы массой 42 кДа. Соединение та- ких глобул в цепочку (полимеризация) даёт фибриллярный F-актин. Фибриллы F-актина полярны (подобно микротрубочкам). Полимеризация актина требует затрат АТФ. Благодаря многочисленным вспомогательным структурным бел- кам динамичный по своей природе актин может образовывать в клетке стабильные сетчатые структуры. Сети микрофиламентов ча- сто прикрепляются к внутренней поверхности цитоплазматической мембраны, участвуют в формировании межклеточных контактов (см. выше). Актиновые филаменты входят в состав микроворсинок. Кроме скелетной функции, актиновые филаменты обеспечивают движение клетки и её частей, участвуя в эндоцитозе, образовании псевдоподий, инвагинаций плазмалеммы и т.п. В комплексе с миози- ном актин обеспечивает мышечное сокращение. Рис. 25 . Образование актинового филамента: отдель- ные глобулы – G -актин, который при полимеризации формирует нить F -актина.