000691

166 3) шесть разных по строению дипептидов 4) восемь разных по строению дипептидов 111. Гидрофобность белковой молекулы определяется группой 1) карбоксильной 3) сульфгидрильной 2) аминогруппой 4) метильной 112. Гидрофильность белковой молекулы определяется группами: а) карбоксильной; б) аминогруппой; в) гидроксильной; г) метиль- ной; д) фенильной; е) изопропильной. 1) б, д, е 3) б, д, г 2) а, б, в 4) а, в, г 113. Гидрофобность белковой молекулы определяется группами: а) NH 2 –; б) CH 3 –; в) –COOH; г) –SH; д) (CH 3 ) 2 CH–; е) C 6 H 5 –. 1) б, д, е 3) б, д, г 2) а, в, г 4) а, б, в 114. Гидрофильность белковой молекулы определяется группами: а) NH 2 –; б) CH 3 –; в) –COOH; г) –SH; д) (CH 3 ) 2 CH–; е) C 6 H 5 –. 1) б, д, е 3) б, д, г 2) а, в, г 4) а, б, в 115. Трипептид, обнаруживаемыйкачественнойреакцией с иономPb  2+ 1) ГЛУ-ЦИС-ТИР 3) ИЛЕЙ-АСП-ТИР 2) СЕР-ЛИЗ-ЛЕЙ 4) ЛИЗ-ГЛУ-АЛА 116. Из предложенных дипептидов можно обнаружить ксантопро- теиновой реакцией 1) ЛИЗ-ЦИС 3) ТИР-МЕТ 2) АЛА-ГЛИ 4) ВАЛ-ИЛЕЙ 117. Из предложенных трипептидов можно обнаружить качествен- ной реакцией с концентрированной азотной кислотой 1) АЛА –ЛИЗ – ФЕН 3) ЛЕЙ – ГЛУ – ЦИС 2) ЛИЗ – ГЛИ – ВАЛ 4) АЛА – АСП – ИЛЕЙ 118. Пожелтение кожи при попадании концентрированной азотной кислоты объясняется 1) денатурацией белка 2) расщеплением пептидной связи 3) образованием нитропроизводных ациклических аминокислот 4) образованием нитропроизводных ароматических аминокислот